פּראָדוקטן

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) שפּאַלטן די γ-גלוטאַמיל אַמידע בונד פון גלוטאַטהיאָנע און אַריבערפירן די רעלעאַסעד γ-גלוטאַמיל גרופּע צו וואַסער (הידראָליסיס) אָדער אַקסעפּטאָר אַמינאָ אַסאַדז (טראַנספּעפּטידאַטיאָן).די ומעטומיק ענזימעס שפּילן אַ שליסל ראָלע אין די ביאָסינטהעסיס און דערנידעריקונג פון גלוטאַטהיאָנע, און אין קסענאָביאָטיק דיטאַקסיפיקיישאַן.דאָ מיר באַריכט די 3Å האַכלאָטע קריסטאַל סטרוקטור פון Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) און אַז פון זייַן קאָמפּלעקס מיט ל-Glu.X-Ray סטראַקטשערז באַשטעטיקן אַז BlGT געהערט צו די N-וואָקזאַל נוקלעאָפיליק הידראָלאַסע סופּערפאַמילי און אַנטדעקן אַז דער פּראָטעין פארמאגט אַן אָפּענעד אַקטיוו פּלאַץ שפּאַלטן ענלעך צו די רעפּאָרטעד פֿאַר די האָמאָלאָגאָוס ענזיים פון Bacillus subtilis, אָבער אַנדערש פון די באמערקט פֿאַר מענטשלעך γ-GT און פֿאַר γ-GTs פון אנדערע מייקראָואָרגאַניזאַמז.דאַטן פֿאָרשלאָגן אַז די ביינדינג פון ל-גלו ינדוסיז אַ ריאָרדערינג די C-וואָקזאַל עק פון די גרויס סאַבוניט פון BlGT און לאָזן די לעגיטימאַציע פון ​​אַ קנויל פון זויער רעזאַדוז וואָס זענען פּאַטענטשאַלי ינוואַלווד אין דער דערקענונג פון אַ מעטאַל יאָן.די ראָלע פון ​​​​די רעזאַדוז אויף די קאַנפאָרמיישאַן פעסטקייַט פון BlGT איז געלערנט דורך קעראַקטערייזינג די אַוטאָפּראָסעססינג, ענזימאַטיק טעטיקייט, כעמישער און טערמאַל דינאַטוריישאַן פון פיר נייַ אַלאַ איין מיוטאַנץ.די רעזולטאַטן ווייַזן אַז פאַרבייַט פון Asp568 מיט אַ Ala אַפעקץ ביידע די אַוטאָפּראָסעססינג און סטראַקטשעראַל פעסטקייַט פון די פּראָטעין.