פּראָדוקטן

די אַנאַליסיס פון פּראָטעאָמע-ברייט פאָספאָרילאַטיאָן געשעענישן איז נאָך אַ הויפּט אַנאַליטיקאַל אַרויסרופן ווייַל פון די ריזיק קאַמפּלעקסיטי פון פּראָטעין פאָספאָרילאַטיאָן נעטוואָרקס.אין דעם אַרבעט, מיר אָפּשאַצן די קאַמפּלאַמענטשיקייט פון Lys-N, Lys-C און טריפּסין מיט אַכטונג צו זייער פיייקייט צו ביישטייערן צו די גלאבאלע אַנאַליסיס פון די פאָספאָפּראָטעאָמע.א ראַפינירט ווערסיע פון ​​נידעריק-pH שטאַרק קאַטיאָן וועקסל איז געניצט צו יפישאַנטלי באַזונדער N-טערמינאַל אַסעטילאַטעד, פאָספאָרילאַטעד און נאָנמאָדיפיעד פּעפּטיידז.א גאַנץ פון 5036 ניט-יבעריק פאָספאָפּעפּטידעס קען זיין יידענאַפייד מיט אַ פאַלש ופדעקונג קורס פון <1% פון 1 מג פון פּראָטעין ניצן אַ קאָמבינאַציע פון ​​​​די דריי ענזימעס.אונדזער דאַטן אנטפלעקט אַז די אָוווערלאַפּ צווישן די פאָספאָפּעפּטידע דאַטן שטעלט דזשענערייטאַד מיט פאַרשידענע פּראָטעאַסעס איז מאַרדזשאַנאַל, כוועראַז די אָוווערלאַפּ צווישן צוויי סימאַלערלי דזשענערייטאַד טריפּטיק דאַטן שטעלט איז געפֿונען צו זיין בייַ מינדסטער 4 מאל העכער.אין דעם וועג, די פּאַראַלעל נוצן פון Lys-N און טריפּסין ינייבאַלד אַ 72% פאַרגרעסערן אין די נומער פון דיטעקטאַד פאָספאָפּעפּטידעס אין פאַרגלייַך מיט טריפּסין אַליין, כאָטש אַ טריפּסין רעפּלאַקייט עקספּערימענט בלויז געפֿירט צו אַ 25% פאַרגרעסערן.אזוי, ווען פאָוקיסינג בלויז אויף די טריפּסין און Lys-N דאַטן, מיר יידענאַפייד 4671 ניט-יבעריק פאָספאָפּעפּטידעס.ווייַטער אַנאַליסיס פון די דיטעקטאַד זייטלעך געוויזן אַז די ליס-ען און טריפּסין דאַטן שטעלט זענען ענריטשט אין באטייטיק פאַרשידענע פאָספאָרילאַטיאָן מאָוטיפס, נאָך עווידאַנסינג אַז מולטיפּראָטעאַסע אַפּראָוטשיז זענען זייער ווערטפול אין פאָספאָפּראָטעאָמע אַנאַליזעס.